文部省 科学研究費補助金 新学術領域研究 植物発生ロジックの多元的開拓

PubMed ID 28615699 Pubmed 日付 2017/Jun/14
タイトル Novel regulatory mechanism of serine biosynthesis associated with 3-phosphoglycerate dehydrogenase in Arabidopsis thaliana.
ジャーナル Scientific reports  2017/Jun/14  7(1)  3533 
著者 Okamura Eiji E,Hirai Masami Yokota MY
抄録 The proteinogenic amino acid L-serine is a precursor for various essential biomolecules in all organisms. 3-Phosphoglycerate dehydrogenase (PGDH) is the first committed enzyme of the phosphorylated pathway of L-serine biosynthesis, and is regulated by negative feedback from L-serine in bacteria and plants. In the present study, two Arabidopsis PGDH isoforms were inhibited by L-serine but were activated by L-amino acids such as L-homocysteine in vitro. Activation and inhibition by these amino acids was cooperative, suggesting an allosteric mechanism. Moreover, the half maximal effective concentration of L-homocysteine was 2 orders of magnitude lower than that of L-serine, suggesting greater regulatory potency. These are the first data to show that PGDH is activated by various biomolecules and indicate that serine biosynthesis is regulated by multiple pathways.

 セリン生合成酵素PGDHのアミノ酸による活性化

理研環境資源科学研究センター 代謝システム研究チーム 平井優美  投稿日時[2017-06-27 11:35:34]

植物のセリン生合成経路のうち、「リン酸化経路」は微生物や哺乳動物においても保存されている。だが、その初発酵素である3-ホスホグリセリン酸脱水素酵素(PGDH)の活性制御は生物種によって異なり、大腸菌などの微生物ではセリンによるフィードバック阻害を受けるのに対し、ヒトなどの哺乳動物では受けない。シロイヌナズナは3つのPGDHアイソザイムを持ち、そのうちPGDH1はセリンを前駆体とするトリプトファン、ひいてはオーキシンの生合成に関与しており、胚発生に必須である。また、PGDH1とPGDH3はセリンによる阻害を受けるがPGDH2は受けないことが知られている。本研究では、生化学的研究により、PGDH1とPGDH3はホモシステインやメチオニンなどの含硫アミノ酸を含むいくつかのアミノ酸によって活性化されることを示した。セリンは核酸やある種の脂質などの重要な生体分子の生合成に関わっており、PGDHの活性制御が植物の発生や成長の制御に関与している可能性が考えられる。